менее важным результатом ранних исследований на том же вирусе явилась

разработка методом выделения высокомолекулярной РНК и изучения ее

свойств. Эти методы послужили в дальнейшем основой для изучения различных

типов РНК, встречающихся у других вирусов.

Размеры вирионов РНК - вирусов сильно варьируют - от 7.106 дальтон у

пикорнавирусов до >2.108 дальтон у ретровирусов; однако размеры РНК и,

следовательно, объем содержащейся в ней информации различаются в

значительно меньшей степени.

РНК пикорнавирусов - вероятно, наименьшая из известных - содержит около

7500 нуклеотидов, а РНК парамиксовирусов - едва ли не самая крупная -

почти 15000 нуклеотидов. По-видимому, всем независимо реплицирующимся РНК-

вирусам нужен какой-то минимум информации для репликационной системы и

капсидного белка, но у них отсутствует очень сложная добавочная

информация, которой могут обладать крупные ДНК-вирусы.

Вирусные белки

Кроме капсидных белков, образующих «футляр» для нуклеиновой кислоты, у

вирусов с оболочками имеются и другие белки. Подобные примеры можно найти

среди вирусов животных (в том числе насекомых), растений и бактерий. Кроме

белков, входящих в состав нуклеопротеидного «ядра», вирионы могут содержать

еще вирус - специфические белки, которые были встроены в плазматические

мембраны зараженных клеток и покрывают вирусную частицу, когда она выходит

из клетки или «отпочковывается» от ее поверхности. Кроме того, у некоторых

вирусов с оболочкой существует субмембранный матриксный белок между

оболочкой и нуклеокапсидом. Вторую большую группу вирус-специфических

белков составляют некапсидные вирусные белки. Они в основном имеют

отношение к синтезу нуклеиновых кислот вириона.

Аминокислотный состав вирусных белков

Белок всех исследованных до настоящего времени вирусов построен из обычных

аминокислот, принадлежащих к естественному L-ряду. Д-аминокислот в

составе вирусных частиц не найдено. Соотношение аминокислот в вирусных

белках достаточно близко к таковому в белках животных, бактерий и растений.

Вирусные белки не содержат обычно большого количества основных аминокислот

(аргинина, муцина), т.е. не принадлежат к группе белков типа гистонов и

протаминов с ярко выраженными щелочными свойствами. Не учитывая

нейтральных аминокислот, можно сказать, что в вирусном белке преобладают

кислые дикарбоновые кислоты. Это справедливо как для вирусов с низким

содержанием нуклеиновой кислоты, так и для вирусов с высоким содержанием

РНК и ДНК.

Химические субъединицы вирусных белков

Резюмируется имеющийся в настоящее время материал о субъединицах вирусного

белка, можно сделать вывод, что белковый компонент вирусов, как и все

прочие белки, построен из пептидных цепочек. Единственное своеобразие

полипептидной цепочки вирусного белка связано с «маскировкой» обеих или

какой-либо одной С- или N - концевой аминокислоты, что, видимо, является

эволюционным приспособлением, затрудняющим разрушение вирусного белка под

влиянием протеаз в клетках хозяина. В вирусных частицах пептидные цепочки

определенным образом взаимодействуют друг с другом, приобретая вторичную и

третичную структуру. Именно в такой форме пептидные цепи являются

структурными субъединицами вирусного белка, наблюдаемые обычно в

электронном микроскопе.

Некоторые общие свойства вирусных белков

Пептидная цепь вирусного белка, за исключением «маскировки» С- или N-

концевых групп, не обладает сама по себе какими-либо уникальными

свойствами. Она легко гидролизуется протеазами и обнаруживает обычную,

характерную для пептидов лабильность по отношению к ряду физических и

химических факторов. В то же время белковая оболочка вирусов в целом

характеризуется рядом уникальных особенностей. Прежде всего следует

отметить устойчивость цельных частиц к протеолитическим ферментам, легко

гидролизующим тканевые белки. В то же время в некоторых исследованиях

сообщается о частичной или полной инактивации как очищенных препаратов

вирусов, так и экстрактов, содержащих вирус после инкубации с различного

рода протеолитическими ферментами любопытно, что даже близкородственные

вирусы могут , по-видимому ,различаться по чувствительности к протеазам.

Так, ни инфекционность, ни гемагглютинирующая активность вирусов гриппа А

и С не изменились после инкубации с трипсином, тогда как в аналогичных

условиях инфекционность препарата вируса гриппа В снижалась на 87 %, а

титр гемагглютининов при этом не изменялся. Оценивая чувствительность того

или иного типа вирусов к протеолитическим ферментам, следует так же иметь

в виду, что вирусы обнаруживают дифференциальную чувствительность к

различным протеазам. Вирус осповакцины, например, устойчивый к трипсину и

химотрепсину, сравнительно быстро переваривается папоином, Однако как бы

ни был решен впоследствии вопрос о действии протеаз на некоторые вирусы,

следует все же помнить, что устойчивость к протеазам является широко

распространенным свойством белковой оболочки неповрежденных вирусов.

Поэтому при выделении вирусов часто применяют обработку вирусных

препаратов протеометическими ферментами для удаления белковых загрязнений.

Такая уникальная устойчивость вирусов к протеазам не связана с

индивидуальными особенностями вирусного белка как такового, ибо при

частичном повреждении или легкой денатурации вирусного корпускула, равно

как и при выделении вирусного белка в чистом виде, последний легко

переваривается протеазами. Поэтому устойчивость вирусных частиц к

действию протеолитических ферментов нельзя объяснить какими-либо

аномалиями в аминокислотном составе или наличием особого типа связей. Это

свойство вирусов обусловлено структурными особенностями корпускула в целом,

т.е. третичной и четвертичной структурой белка, и имеет большое

биологическое значение, поскольку вирусы размножаются в клетках,

содержащих большое количество протеолитических ферментов. Второй

особенностью вирусного белка является , как правило, высокая устойчивость к

воздействию ряда физических и химических факторов, хотя каких-либо общих

закономерностей в этом отношении отметить не удается. Некоторые вирусные

виды, выдерживающие необычайно жесткие режимы обработки, способны

инактивироваться под влиянием такого невинного фактора, как пониженная или

повышенная концентрация солей, лиофилизация и т.п. У четных Т-фагов

отделение ДНК от белковых оболочек («теней») легко достигается быстрым

изменением осмотического давления, так называемым «осмотическим шоком»,

тогда как нечетные Т-фаги на быстрое уменьшение солевой концентрации среды

не реагируют.

Так же резко различаются вирусы по своей устойчивости в солевых растворах.

Одним из наиболее устойчивых в этом отношении является вирус папилломы

кроликов, месяцами не теряющий активности в 2 %-ном растворе хлористого

натрия и в полунасыщенном растворе сульфата аммония и сохраняющийся в

течение десятков лет в 50 %-ном растворе глицерина на основании

вышеприведенных фактов можно действительно прийти к выводу, что имеются

очень стабильные и весьма лабильные виды вирусов, но чаще всего для

вирусов характерна избирательная чувствительность к какому-либо

определенному виду воздействий наряду с достаточной стабильностью

нуклеопротеидной связи к ряду других факторов внешней среды. Стабильность

того или иного вируса к определенным воздействиям нельзя считать

неизменной, раз и навсегда данной видовой характеристикой. Она, наряду с

другими свойствами вирусной частицы, может подвергаться самым радикальным

изменениям в результате мутации. При оценке стабильности вирусных частиц

необходимо также иметь в виду, что физическая и биологическая инактивация

вирусов не всегда совпадает. Чаще всего эти понятия совпадают в случае

простых вирусов, у которых отсутствуют специализированные структуры,

ответственные за заражение клеток, а физическая и химическая структура

вирусных частиц отличается высокой степенью гомогенности и одинаковым

уровнем чувствительности по отношению к различного рода воздействиям. У

более сложных вирусов очень часто биологическая инактивация связана с

повреждением специализированных структур, определяющих адсорбцию вирусной

частицы или введение в зараженную клетку нуклеиновой кислоты, хотя

вирусный корпускул в целом остается неповрежденным. Из рассмотрения

данных о стабильности вирусных частиц и изменений данной характеристики в

процессе мутации становится очевидным, что какой-либо универсальной

закономерности в этом отношении установить нельзя. Стабильность вируса к

тем или иным физическим и химическим факторам определяется всей

совокупностью особенностей первичной, вторичной и третичной структуры белка

и нуклеиновой кислоты, а также их взаимодействием.

Матричная РНК (м РНК) - промежуточный носитель

генетической информации

Механизм, благодаря которому генетическая информация ДНК «транскрибируется»

в матричную РНК, а затем транслируется в белок, выяснился через несколько

лет после того, как молекулярные биологи осознали, что нуклеотидные

последовательности в ДНК генов прямо ответственны за аминокислотные

последовательности белка. Тот факт, что некоторые вирусы растений и

животных содержат в качестве генетического материала РНК и что вирусная

Страницы: 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19